Rivera-de-Torre E, Palacios-Ortega J, Slotte JP, Gavilanes JG, Martínez-Del-Pozo Á, García-Linares S

Functional and Structural Variation among Sticholysins, Pore-Forming Proteins from the Sea Anemone Stichodactyla helianthus.

Int J Mol Sci. 2020 Nov 24;21(23):E8915.

DOI: 10.3390/ijms21238915.

RESUMEN

Los venenos constituyen mezclas complejas de moléculas diferentes que surgen de la evolución impulsada por continuas interacciones entre presas y depredadores. Uno de los componentes más comunes en estos “cócteles” venenosos son las proteínas formadoras de poros, una familia de toxinas cuya actividad se basa en la perturbación de las membranas plasmáticas debido a la formación de poros. El veneno de las anémonas de mar, uno de los linajes más antiguos de animales venenosos, contiene una gran cantidad de un grupo característico de proteínas formadoras de poros conocidas como actinoporinas. Estas proteínas se unen específicamente a membranas que contienen esfingomielina y sufren una metamorfosis conformacional que las transforma en oligómeros capaces de hacer poros, lo que provoca la muerte de la célula por choque osmótico. Las esticolisinas son las actinoporinas producidas por Stichodactyla helianthus y se conocen tres isoformas: esticolisina I, II y III. Comparten una secuencia de aminoácidos y una estructura tridimensional muy similares, pero muestran un comportamiento diferente en términos de actividad y capacidad de interactuar con el colesterol, un importante componente lipídico de las membranas de los vertebrados. Además, las esticolisinas pueden actuar en sinergia al ejercer su acción toxica. Los sutiles, pero importantes, matices moleculares que explican su comportamiento se describen a lo largo de esta revisión. La mejora de nuestro conocimiento sobre el comportamiento de las esticolisinas es importante para poder convertirlos algún día en herramientas biotecnológicas.