Arroyo R, Echaide M, Moreno-Herrero F, Perez-Gil J, Kingma PS.

Functional characterization of the different oligomeric forms of human surfactant protein SP-D.

Biochim Biophys Acta Proteins Proteom. 2020 Apr 20:140436.

DOI: 10.1016/j.bbapap.2020.140436.

RESUMEN

La proteína SP-D del surfactante pulmonar humano pertenece a la familia de las colectinas, proteínas con una estructura macromolecular compleja que incluye dominios globulares con capacidad de unirse a azúcares en la superficie de bacterias y virus, y segmentos colagénicos. Participa en los mecanismos de defensa innata en la superficie de las mucosas, incluyendo el epitelio respiratorio. Cuando se aísla a partir de fuentes naturales, como por ejemplo a partir de lavados broncoalveolares de pacientes con proteinosis alveolar, La SP-D se obtiene en una mezcla de formas que incluye trímeros, hexámeros (2 trímeros), dodecámeros (4 trímeros) y “fuzzy balls” (n trímeros). La actividad relativa de estas diferentes formas no había sido establecida con claridad. En este trabajo, parte de la Tesis de Raquel Arroyo, dirigida por los Profs. Mercedes Echaide y Jesús Pérez-Gil, pudieron separarse las diferentes formas oligoméricas de la SP-D de proteinosis, y estudiarse tanto su estructura (mediante AFM) como su actividad de unión y aglutinación de bacterias. El resultado es que cuanto mayor es la multivalencia (fuzzy balls>dodecámeros>trímeros) mayor es la actividad aglutinadora. Los trímeros son capaces de unirse a las bacterias pero no inducen su agregación. Se concluye que la regulación de la distribución de formas en la SP-D supone un mecanismo de modulación de su actividad que puede responder a diferentes situaciones fisiopatológicas.