Arroyo R, Echaide M, Wilmanowski RM, Martin-Gonzalez A, Batllori E, Galindo A, Rosenbaum JS, Moreno-Herrero F, Kingma PS, Perez-Gil J

Structure and activity of human surfactant protein SP-D from different natural sources

Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 2020 May 20

DOI: 10.1152/ajplung.00007.2020

RESUMEN

Este trabajo, una parte de la Tesis Doctoral de la ya Dra. Raquel Arroyo, dirigida por Mercedes Echaide y Jesús Pérez Gil en el Grupo de Investigación BIOMIL/Biophys-HUB, describe por primera vez la estructura y comportamiento funcional de la proteína SP-D del surfactante pulmonar humano purificada de una fuente biológica novedosa: el líquido amniótico de madres donantes que pasan por una cesárea programada. Se trata así de proteína humana de origen no patológico (a diferencias de las fuentes de proteína humana que se utilizan habitualmente, típicamente de pacientes con proteinosis alveolar), lo que ha permitido obtener imágenes sin precedente de la estructura de la proteína mediante microscopía de fuerzas atómicas (AFM). También se ha caracterizado la estructura de los azúcares que la glicosilan, se ha determinado su capacidad de unión a azúcares y su actividad de aglutinación de bacterias (es una proteína del sistema inmune innato). Ello ha sido posible gracias a la colaboración con Obstetricia y Ginecología del Hospital 12 de Octubre y con el grupo de Fernando Moreno en el CNB-CSIC, experto en AFM